Воспалительная реакция — это защитная реакция организма на действие повреждающих факторов — химических, биологических, иммунологических и других.
Воспалительный процесс представляет собой сложный комплекс морфологических, физиологических и метаболических изменений, направленных на восстановление метаболизма и удаление поврежденного агента.
Воспалительная реакция может быть локальной и общей. Локальная воспалительная реакция условно делится на 5 стадий и все они связаны с выделением комплекса медиаторов воспаления:
сосудистая реакция — кратковременная констрикция, а затем длительная вазодилятация, что приводит к гиперемии и ускорению текучести крови.
значительное повышение проницаемости микрососудов, замедление кровотока и агрегация клеток в очаге воспаления.
диапедез лейкоцитов и эритроцитов через стенки капилляров и венул. Происходит экссудация жидкости и почти полная остановка кровотока в очаге воспаления.
центральное звено воспаления. Характеризуется хемотаксисом и фагоцитозом.
Общая реакция организма выражается в появлении боли, лихорадки, лейкоцитоза и характеризуется увеличением в плазме белков острой фазы воспаления.
Белки острой фазы практически полностью сосредотачиваются в 1 и 2 — глобулиновых фракциях, что обусловливает увеличение их при синдроме воспаления.
Практически все белки острой фазы синтезируются в печени. Процесс их образования стимулируется интерлейкинами (а именно, интерлейкином — 1, 6 и фактором некроза опухоли — ФНО), а также катехоламинами, выброс которых происходит благодаря стрессовой реакции организма. Белки острой фазы увеличиваются в плазме крови через 5-6 часов после повреждения тканей с последующим максимальным увеличением к 24-48-часам острой воспалительной реакции. В зависимости от ее выраженности концентрация белков увеличивается в 1,5 — 2 раза. Характерно, что в этот же период в печени уменьшается образование других белков, прежде всего, альбумина и его концентрации в плазме белков. Увеличение белков острой фазы в плазме является компенсаторной и защитной реакцией, связанной со способностью их ингибировать протеолитические ферменты, что уменьшает распад тканей.
Характеристика острофазовых белков:
Открыт в 1930 году у больных крупозной пневмонией. Обладает способностью образовывать преципитат с С-полисахоридом пневмококков и образовывать преципитат-осадок.
Установлено, что СРБ синтезируются в печени, а также продуцируется Т-лимфоцитами. У здоровых его концентрация находится в пределах 1-5-8 мг/л. Такое его количество не обнаруживается качественной реакцией, поэтому считается, что СРБ у здоровых людей отсутствует. При воспалительных процессах он выше в 20-25 раз и более, начиная с 15-20 часов воспалительной реакции.
Определение СРБ приобрело диагностическое значение в течение последних 15-20 лет как диагностического показателя воспалительного процесса, вызванного инфекциями, ожогами, осложнениями после хирургических вмешательств, а также как индикатором инфаркта миокарда и реакции отторжение после трансплантации. В ревматологии используют как показатель активности ревматизма, что считают более надежным тестом, чем СОЭ.
С переходом острого процесса в хронический СРБ исчезает из плазмы крови и появляется вновь при обострении.
Считается, что при инфаркте миокарда (по данным некоторых авторов) положительная реакция на СРБ выявляется на 2 сутки и к концу 2-3 недели исчезает. СРБ считается более чувствительным тестом при инфаркте миокарда, чем СОЭ лейкоциты и позволяет судить о тяжести и глубине некроза в сердечной мышце при инфаркте миокарда.
Типичный представитель белков острой формы воспаления (Нр). Основная физиологическая функция Нр состоит в связывании растворенного в плазме крови Нв с образованием Нр- Нв комплекса, который имеет большую молекулярную массу, чем Нв, не фильтруется почками и, таким образом, в организме сохраняется Fe при распаде Нв Нр участвует в транспорте витамина В12 и выполняет другие неспецифические защитные функции. Концентрация Нр в плазме составляет в среднем (в зависимости от метода определения) 0,8-1,2 г/л. Нр составляет 25% от фракции 2— глобулинов. Концентрация Нр повышается при всех состояниях ведущих к распаду гликопротеинов соединительной ткани — это воспалительные процессы, коллагенозы (в т. ч. ревматизм), сепсис, злокачественные опухоли, активный туберкулез, инфаркт миокарда, пиелонефрит и д.р.
Характерно, что Нр при всех заболеваниях нормализуется позже других лабораторных показателей. В плазме крови его концентрация повышается через 4-6 часов после воспалительной реакции и сохраняется повышенной до полной нормализации. Так, при инфаркте миокарда (ИМ) Нр повышается в первые сутки и сохраняется повышенной до 9 суток с максимальным увеличением в этот период, а нормализуется к 7-8 недели в фазу формирования первичного рубца. Особенно резко повышается Нр при ИМ с кардиогенным шоком и отеком легких. Понижается Нр в плазме крови при тяжелых заболеваниях печени, гемолитической анемии или наследственной недостаточности Нр.
Церуллоплазмин относится к 2— глобулиновой фракции. Функции в организме:
Специфическое связывание и транспорт ионов меди;
Обладает ферментативными свойствами — является оксидазой аскорбиновой кислотой, Fe 21 , адреналина, диоксифенилаланина;
Обладает способностью разрушать перекисное окисление липидов, а именно супероксидный антирадикал.
В церуллоплазмине содержится более 90% всех ионов плазмы крови. Ранее считалось, что при помощи церуллоплазмина производится транспорт Cu 2+ из кишечника в печень. Но оказалось, что ионы Cu связываются с церуллоплазмином лишь после поступления их в печень. Ионы меди в свободном виде являются токсичными для организма, поэтому церуллоплазмин — это быстродействующий биохимический механизм связывания меди. Церуллоплазмин — это безвредная форма депо ионов меди. Исследования Шимицу (Япония) выявили, что церуллоплазмин выполняет ряд других функций:
является регулирующим фактором в кроветворной системе — ускоряет потребление и накопление железа;
вызывает пролиферацию клеток эритро- и гранулопоэза, что приводит к гиперплазии клеток костного мозга;
участвует в синтезе гемоглобина.
Как белок острой фазы, церуллоплазмин повышается при острых и хронических инфекционных заболеваниях, инфаркте миокарда, злокачественных опухолях, хирургических вмешательствах, ревматоидном артрите, СКВ, лимфогранулематозе, острых гепатитах, туберкулезе.
Повышение концентрации церуллоплазмина наблюдается также при беременности в 2,5-3 раза, что обусловлено стимулирующим влиянием эстрогенов на синтез церуллоплазмина.
Снижение уровня церуллоплазмина наблюдается при:
болезни Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярной дегенерации) — это наследственный дефицит церуллоплазмина;
при нарушении всасывания в кишечнике;
при недостаточном питании.
Норма церуллоплазмина — 200-300 мг/л.
Это основной представитель гликопротеинов, а именно, серогликанов. Концентрация этого белка в плазме у здоровых людей 0,4-1,2 г/л. Концентрация его значительно повышена при воспалительных процессах, инфекционных состояниях, особенно гнойных и некробиотических процессах. Это абсцессы, сепсис, пневмонии, инфаркт миокарда, злокачественные новообразования, СКВ, ревматоидный артрит, другие. Повышение концентрации этого гликопротеина отражает характер течения системного заболевания соединительной ткани. Повышение этого белка в плазме крови вызывает повышение 1— глобулиновой фракции.
1- антитрпсин (антипротеазный ингибитор — AI).
У здоровых его содержание составляет 1,2-3,2 г/л. Этот белок представляет собой основную часть 1— глобулинов. В связи с небольшой молекулярной массой AI легко покидает кровяное русло, выходит в окружающую ткань интерстиций и взаимодействует с протеиназами тканей. Как в кровяном русле, так и в тканях AI угнетает активность трипсина, химотрипсина, тромбина, плазмина, ренина, элостазы, коллагеназы и других протеиназ.
Концентрация AI повышается при всех воспалительных заболеваниях и при всех патологических процессах, сопровождающихся распадом тканей (острые панкреатиты, опухоли, mts опухолей в послеоперационном периоде, при термических ожогах, пневмониях и др.).
Полагают, что увеличение этого белка при воспалительных и некротических процессах создает оптимальные условия для ограничения зоны воспалительной деструкции в период острой фазы. Дефицит этого белка сопровождается формированием обструктивных легочных заболеваний, прежде всего эмфизема легких, а также ювенильного прогрессирующего цирроза печени. Все лица с эмфиземой легких имеют полный или частичный дефицит этого белка.
Это белок, содержащий запас железа в организме. Синтезируется в клетках системы фагоцитирующих мононуклеаров. Состоит из белка и Fe 3+ . Кроме значительного повышения при гемохроматозе, он повышается также при остром лейкозе, легочных воспалительных инфекциях, остеомиелите, ожогах, ревматоидном артрите, СКВ, алкогольном поражении печени, лимфогранулематозе, раке молочной железы (как маркер).
Это металлосвязывающий белок. При электрофорезе передвигается с - глобулинами. Трансферрин играет важную роль в обмене железа. Он представляет собой транспортную форму Fe в организме. В плазме крови его концентрация 2-4 г/л. В норме у здоровых только 1/3 часть молекулы трансферрина насыщена Fe, а 2/3 части свободны, способны связаться с Fe. Организм взрослого человека содержит 3-5 г железа. Это железо эритроцитов (1,5-3 г), тканей (0,1-0,3 г), тканевых белков, таких как миоглобин цитохрома, каталаза, пероксидаза и др., которые содержат Fe — порфириновые группы. 1-1,5 г железа содержится в ферритине и остальная часть содержится с трансферрине. Железо, находящееся в комплексе с трансферрином, является трехвалентным и, таким образом, нетоксичным для организма. поэтому считается, что трансферрин в этом случае проявляет защитную роль, связывая двухвалентное железо.
Изучено бактерицидное действие трансферрина, проявляющееся в том, что трансферрин угнетает размножение вирусов и бактерий. Уменьшение насыщения трансферрина железом свидетельствует о дефиците Fe в организме, а увеличение — об интенсивном распаде Нв.
Концентрация трансферрина повышается при
острых воспалительных заболеваниях;
при некоторых формах нефротического синдрома;
при железодефицитной постгеморрагической анемии.
Уменьшается концентрация трансферрина при заболеваниях печени.
Преальбумин — это белок, передвигающийся при электрофорезе впереди альбуминов и содержащийся в плазме в норме в количестве 0,3-0,4 г/л. Синтезируется преальбумин в печени, и основным биологическим свойством его является связывание и транспорт тироксина, а также витамина А в плазме крови. При воспалительных процессах, злокачественных новообразованиях, заболеваниях печени количество преальбуминов уменьшается.
Иммуноглобулины — это многочисленные белки, построенные из тяжелых и легких цепей. Легкая цепь иммуноглобулинов () состоит из 212 аминокислот; тяжелая цепь () — из 450 аминокислот.
Мв- это хромопротеин, гемсодержащий белок. Он обуславливает красный цвет мышечной ткани. Основная функция Мв — это транспорт О2 от Нв через межмышечное пространство к мышечным клеткам. Мв обратимо связывается с О2, и в мышечной ткани является катализатором окислительных процессов. Кроме О2, Мв способен связываться также как и Нв, с СО2 (карбоксиМв), цианистыми соединениями (циан Мв), может окисляться в мет Мв и восстанавливаться. Миоглобин локализуется в различных участках миоцита, непрочно связан с внутриклеточными структурами и очень быстро при повреждении мышечной ткани попадает в кровь, а затем через почки выводится. У здоровых людей в крови концентрация миоглобина около 95 нм/мл и за сутки выводится не более 4 мкг.
Миоглобинемия и миоглобинурия делятся на 2 группы:
Вторичные миоглобинемии и миоглобинурии наблюдаются при:
длительной ишемии мышц и краш-синдроме;
при обширных хирургических оперативных вмешательствах;
при большой физической нагрузке (карате, длительный бег);
у рыбаков, у водителей при длительной транспортировке из-за вынужденного положения тела;
при эпилептическом статусе;
различных поражениях мышц (токсические, инфекционные).
Особое значение определению миоглобина придается при инфаркте миокарда, т.к. вследствие некроза сердечной мышцы разрушаются мембраны миоцитов, и содержимое клетки , в том числе белок, поступает в кроваток. Миоглобин непрочно связан с внутриклеточными структурами и имеет малую молекулярную массу, поэтому он появляется в крови раньше и в большем количестве, чем КК, ЛДГ, АСАТ.
Миоглобин повышается в крови через 0,5-2 часа у 70% больных, а к 6 часам — у 100% больных с крупноочаговым инфарктом миокарда. Быстрое увеличение концентрации миоглобина до максимальных цифр (в 4-10 раз выше нормы) наступает к 7-10 часу, а затем при не осложненном инфаркте миокарда нормализуется к 28-36 часам. По уровню миоглобина можно составить представление о размере некроза миокарда, о прогнозе жизни больного и вероятности развития осложнений.
Миоглобинурия отмечается уже в 1-ые часы болезни, а к 8 часу после приступа в моче обнаруживается миоглобин у 80-90% больных с крупноочаговым инфарктом миокарда. При инфаркте миокарда миоглобинурия кратковременна и невысока, поэтому не развивается миоренальный синдром. Значительная миоглобинурия наблюдается при обширных мышечных некрозах, что может привести к некрозу почечных канальцев вследствие отложения в клетках миоглобина и развития ОПН.
Первичная миоглобинурия встречается редко. Причина ее неизвестна. Называется она пароксизмальная паралитическая миоглобинурия, или хронический возвратный рабдомиолиз. Развивается после тяжелой физической работы либо после тяжелой инфекции, вакцинации. Чаще болеют мужчины (95%). У таких больных нарушен процесс окислительного фосфорилирования в мышцах, отмечается дефицит фермента фосфорилазы, а также в мышцах повышается фетальный миоглобин вследствие дефицита фермента карнитинпальмитинтрансферазы, нарушается липидный обмен — в крови растет количество свободных жирных кислот, триацилглицеридов и -липопротеинов.
На высоте приступа миалгии значительно повышается в крови креатинкиназа, ЛДГ, креатинин, К + , лейкоциты, эритроциты, гемоглобин.
Клинически заболевание проявляется гипертермией, резкими болями в мышцах. Мышцы становятся отечными, плотными, болезненными. Такое состояние длится 2-3 недели или месяц.
Кроме изменений в крови, отмечаются изменения в моче — протеинурия, гиалиновые и эпителиальные цилиндры, в осадке множество аморфных масс, моча приобретает ярко-красный цвет. При стоянии моча буреет, становится буро-красной из-за превращения окисленного миоглобина в метмиоглобин. Длительное нарушение функции почек может привести к анурии и ОПН.
Миоглобинурию необходимо дифференцировать с гемоглобинурией, однако при гемоглобинурии в крови обнаруживаются признаки гемолиза эритроцитов, падает количество гемоглобина и эритроцитов, появляется желтуха, нет увеличения активности креатинкиназы, альдолазы, ЛДГ, АСАТ.
Дифференцируют гемоглобинурию от миоглобинурии, проводя электрофорез белков мочи. Миоглобин передвигается обычно ближе к -глобулинам, а гемоглобин остается ближе к старту. Либо проводится спектрофотометрия. Наиболее точными являются методы ИФА.
Это белки, которые у здоровых людей отсутствуют и появляются в плазме крови лишь при патологических заболеваниях. Их называют также патологическими иммуноглобулинами, т. к. они состоят из тех структурных единиц, что и нормальные Ig, но отличаются по физико-химическим свойствам, антигенному строению, электролитической подвижности.
Моноклональные Ig — синтезируются одним малигнизированным интенсивно размножающимся клоном иммунокомпетентных клеток. Основные различия между норм Ig и парапротеинами — это отсутствие свойств антител у парапротеинов.
Появление парапротеинов в плазме крови называется парапротеинемией, в моче парапротеин цепей.
Клинически различают парапротеинемии:
злокачественная — миеломная болезнь, или плазмоцитома, болезнь Вальденстрема, болезнь тяжелых цепей, злокачественные лимфомы и лейкозы;
доброкачественные — злокачественные опухоли, коллагенозы, хронические гепатиты, циррозы и другие хронические воспалительные заболевания.
Диагноз “Парапротеинемия” ставят на основании электролиза белков, а классовую принадлежность их с помощью соответствующих им моноспецифических антисывороток.
Наиболее часто встречаются группы опухолевых клеток с выделением в кровь патологии Ig в системе плазматических клеток. Наиболее часто встречают G-миелома, реже А-миелома, еще реже D- и Е-миеломы.
При электрофорезе парапротеины наиболее часто передвигаются в виде плотной и узкой полости в области -глобулинов либо -глобулинов, либо меду и . Очень редко между 2 и . Если парапротеин наслаивается на какую-либо фракцию, то эта фракция резко увеличивается до 40-40% и более.
Парапротеины передвигаются с -глобулинами, свидетельствуют в пользу -плазмоцитомы (или -миеломы) передвигающиеся с -глобулинами — о -плазмоцитоме, между и -глобулинами — М-градиент — о миеломе.
Диагностическое значение имеет также электрофорез белков мочи.
Белок Бенс-Джонса появляется в моче при миеломах с избыточной продукцией легких цепей (L- цепей). Парапротеинемия и парапротеинурия приводили к развитию патологических синдромов. Откладываясь в тканях многих органов, патологичные Ig вызывают синдромы Рейно, кровоточивость.
Уменьшение содержания в крови нормальных иммуноглобулинов приводит к подавлению иммунной зашиты организма, частым ОРВИ, герпетическим инфекциям и общим синдромам недомогания.
Характерным клиническим признаком являются костные изменения (остеопороз плоских костей черепа, ребер и т. д.).
Лабораторно отмечается повышение концентрации общего белка (до 200 г/л). Возникает спонтанная агглютинация эритроцитов, что затрудняет получение хороших мазков крови и костного мозга. СОЭ резко повышено. Осадочные пробы резко положительны. У 20-40% больных отмечается гиперкальциемия (как последействие остеолиза).
Развивается миеломная нефропатия. В основе развивающейся почечной недостаточности лежит восходящий нефросклероз. Поликлональная парапротеинемия характеризуется тем, что PIg секретируются несколькими клонами антител образующих клеток.
“Доброкачественная” парапротеинемия чаще всего принадлежит к классу G. Общее количество белка у этих больных невысокое, количество PIg не превышает 20 г/л. Количество нормальных Ig нормальное или повышенное в зависимости от характера сопутствующего заболевания. В моче таких больных отсутствует белок Бенс-Джонса.
Иммуноэлектрофоретический анализ позволяет рано выявить низкие конструкции парапротеина и точно их титровать. Выявление парапротеина позволяет правильно и своевременно поставить диагноз больным и назначить правильную терапию. Динамическое наблюдение за концентрацией парапротеина — объективный тест оценки эффективности применяемой стероидной или цитостатической терапии.
источник
Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 белков плазмы крови, участвующих в реакции воспалительного ответа организма на повреждение. Белки острой фазы синтезируются в печени, их концентрация существенно изменяется и зависит от стадии, течения заболевания и массивности повреждения.
Синтез белков острой фазы воспаления в печени стимулируют: 1).Интерлейкины — ИЛ-6, 2); ИЛ-1 и сходные с ним по действию (ИЛ-1 а, ИЛ-1Р, факторы некроза опухолей ФНО-ОС и ФНО-Р); 3). Глюкокортикоиды; 4). Факторы роста (инсулин, факторы роста гепатоцитов, фибробластов, тромбоцитов).
Выделяют 5 групп белков острой фазы
1. К «главным» белкам острой фазы у человека относят С-реактивный белок и амилоидный А белок сыворотки крови. Уровень этих белков возрастает при повреждении очень быстро (в первые 6-8 часов) и значительно (в 20-100 раз, в отдельных случаях — в 1000 раз).
2. Белки, концентрация которых при воспалении может увеличиваться в 2-5 раз в течение 24 часов. Это кислый α1-гликопротеид, α1-антитрипсин, фибриноген, гаптоглобин.
3. Белки, концентрация которых при воспалении или не изменяется или повышается незначительно (на 20-60% от исходного). Это церулоплазмин, С3-компонент комплемента.
4. Белки, участвующие в острой фазе воспаления, концентрация которых, как правило, остается в пределах нормы. Это α1-макроглобулин, гемопексин, амилоидный Р белок сыворотки крови, иммуноглобулины.
5. Белки, концентрация которых при воспалении может снижаться на 30-60%. Это альбумин, трансферрин, ЛПВП, преальбумин. Уменьшение концентрации отдельных белков в острой фазе воспаления может быть обусловлено снижением синтеза, увеличением потребления, либо изменением их распределения в организме.
Целый ряд белков острой фазы обладает антипротеазной активностью. Это α1-антитрипсин, антихимотрипсин, α2-макроглобулин. Их важная функция состоит в ингибировании активности эластазоподобных и химотрипсиноподобных протеиназ, поступающих из гранулоцитов в воспалительные экссудаты и вызывающих вторичное повреждение тканей. Снижение уровней ингибиторов протеиназ при септическом шоке или остром панкреатите является плохим прогностическим признаком.
Парапротеинемия – появление в плазме крови нехарактерных белков.
Например, во фракции α-глобулинов может появиться α-фетоглобулин, карциноэмбриональный антиген.
α-Фетоглобулин — один из фетальных антигенов, которые циркулируют в крови примерно у 70% больных с первичной гепатомой. Этот антиген выявляется также у пациентов с раком желудка, предстательной железы и примитивными опухолями яичка. Исследование крови на наличие в ней α-фетопротеина полезно для диагностики гепатом.
Карциноэмбриональный антиген (КЭА) — гликопротеид, опухолевый антиген, характерный в норме для кишечника, печени и поджелудочной железы плода. Антиген появляется при аденокарциномах органов ЖКТ и поджелудочной железы, в саркомах и лимфомах, также обнаруживается при целом ряде неопухолевых состояний: при алкогольном циррозе печени, панкреатите, холецистите, дивертикулите и язвенном колите.
ФЕРМЕНТЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ
Ферменты, находящиеся в плазме крови, можно разделить на 3 основные группы:
1. Секреторные. Они синтезируются в печени, эндотелии кишечника, сосудов поступают в кровь, где выполняют свои функции. Например, ферменты свертывающей и противосвертывающей системы крови (тромбин, плазмин), ферменты обмена липопротеинов: липопротеиновая липаза (ЛПЛ) и лецитинхолестеринацилтрансфераза (ЛХАТ).
2. Тканевые. Ферменты клеток органов и тканей. Они попадают в кровь при увеличении проницаемости клеточных стенок или при гибели клеток тканей. В норме их содержание в крови очень низкое. Некоторые тканевые ферменты имеют диагностическое значение, т.к. по ним можно определить пораженный орган или ткань, по этому их еще называют индикаторными. Например, ферменты ЛДГ с 5 изоформами, креатинкиназа с 3 изоформами, АСТ, АЛТ, кислая и щелочная фосфатаза и т.д.
3. Экскреторные. Ферменты, синтезируемые железами ЖКТ (печень, поджелудочная железа, слюнные железы) в просвет ЖК тракта и участвующие в пищеварении. В крови эти ферменты появляются при повреждении соответствующих желез. Например, при панкреатите в крови обнаруживают липазу, амилазу, трипсин, при воспалении слюнных желез – амилазу, при холестазе – щелочную фосфатазу (из печени).
| Фракция | Белки | Конц г/л | Функция | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| альбумины | Транстиретин | 0,25 | Транспорт тироксина и трийодтиронина | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Альбумин | Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| α1-глобулины | α1-антитрипсин | 2,5 | Ингибитор протеиназ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Кислый α1— гликопротеин | Транспорт прогестерона | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Протромбин | 0,1 | Фактор II свёртывания крови | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Транскортин | 0,03 | Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Тироксинсвязывающий глобулин | 0,02 | Транспорт тироксина и трийодтиронина | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| α2-глобулины | Церулоплазмин | 0,35 | Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Антитромбин III | 0,3 | Ингибитор плазменных протеаз | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Гаптоглобин | Связывание гемоглобина | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| α2-Макроглобулин | 2,6 | Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ретинолсвязывающий белок | 0,04 | Транспорт ретинола | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Витамин Д связывающий белок | 0,4 | Транспорт кальциферола | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| β-глобулины | ЛПНП | 3,5 | Транспорт холестерола | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Трансферрин | Транспорт ионов железа | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Фибриноген | Фактор I свёртывания крови | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Транскобаламин | 25*10 -9 | Транспорт витамина В12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Глобулин связывающий белок | 20*10 -6 | Транспорт тестостерона и эстрадиола | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| С-реактивный белок | + и Сl – (в моче по 340 ммоль/л) может наблюдаться после введения в организм больших количеств гипертонического раствора. Ионы калия, кальция и магния.Многие исследователи считают, что практически все количество ионов калия, которое имеется в клубочковом фильтрате, всасывается обратно из первичной мочи в проксимальном сегменте нефрона. В дистальном сегменте происходит секреция ионов калия, которая в основном связана с обменом между ионами калия и водорода. Следовательно, обеднение организма калием сопровождается выделением кислой мочи. Ионы Са 2+ и Mg 2+ выводятся через почки в небольшом количестве. Принято считать, что с мочой выделяется лишь около 30% всего количества ионов Са 2+ и Mg 2+ , подлежащего удалению из организма. Основная масса щелочноземельных металлов выводится с калом. Бикарбонаты, фосфаты и сульфаты.Количество бикарбонатов в моче в значительной мере коррелирует с величиной рН мочи. При рН 5,6 с мочой выделяется 0,5 ммоль/л, при рН 6,6 – 6 ммоль/л, при рН 7,8 – 9,3 ммоль/л бикарбонатов. Уровень бикарбонатов повышается при алкалозе и понижается при ацидозе. Обычно с мочой выводится менее 50% всего количества выделяемых организмом фосфатов. При ацидозе выведение фосфатов с мочой возрастает. Повышается содержание фосфатов в моче при гиперфункции паращитовидных желез. Введение в организм витамина D снижает выделение фосфатов с мочой. Серосодержащие аминокислоты:цистеин, цистин и метионин – являются источниками сульфатов мочи. Эти аминокислоты окисляются в тканях организма с образованием ионов серной кислоты. Общее содержание сульфатов в суточном количестве мочи обычно не превышает 1,8 г (в расчете на серу). Аммиак.Существует специальный механизм образования аммиака из глутамина при участии фермента глутаминазы, которая в большом количестве содержится в почках. Аммиак выводится с мочой в виде аммонийных солей. Содержание последних в моче человека в определенной степени отражает кислотно-основное равновесие. При ацидозе их количество в моче увеличивается, а при алкалозе снижается. Содержание аммонийных солей в моче может быть снижено при нарушении в почках процессов образования аммиака из глутамина. источник Дата публикации: 27.09.2017 2017-09-27 Статья просмотрена: 173 раза Ниязова Т. А., Артиков И. А., Абидов А. Б., Бурибаева Б. И. Показатели белков острой фазы воспаления у больных бруцеллезом // Молодой ученый. 2017. №39. С. 11-14. URL https://moluch.ru/archive/173/45722/ (дата обращения: 31.05.2019). Актуальность. Бруцеллёз как широко распространенная зоонозная инфекция причиняет значительный экономический и социальный ущерб во многих странах мира, где развито животноводство [2,4,10]. В Республике Узбекистан распространен бруцеллёз не только среди сельскохозяйственных животных, но и среди людей [1,2]. Заболевания людей бруцеллёзом часто являются индикатором неблагополучия по бруцеллёзу сельскохозяйственных животных, так как они нередко выявляются на территориях, считающихся благополучными по бруцеллёзу животных [1,2,4]. Данная патология протекает в нескольких клинических формах (острый, подострый, первично и вторично хронический), и при этом острая и особенно подострая формы зачастую (от 50% до 70%) переходят в хроническую форму бруцеллёза [1,2,5]. Хронизация процесса с нарушением трудоспособности, длительное течение иногда с развитием инвалидизации также требует своего решения. Как известно, возбудитель бруцеллёза имеет внутриклеточное расположение, при котором происходит распознавание клеток рыхлой соединительной ткани и связывание с их рецепторами, сигналы с которых индицируют активность системы врожденного иммунитета. Присутствие в среде экзогенных патогенов способствует синтезу и секрету в кровь провоспалительных цитокинов в рыхлой соединительной ткани [7]. В ответ на синтез первичных медиаторов (цитокины) гепатоциты индицируют синтез комплекса белков острой фазы воспаления, к числу которых относится С-реактивный белок, гликопротеины, макроглобулин, антипротеазы и т. д. Каждый из этих белков острой фазы воспаления выполняют индивидуальную функцию [7,8,9], в связи с чем изучение показателей белков острой фазы воспаления при острых формах бруцеллёза представляет определенный интерес. Целью настоящей работы является изучение содержания в сыворотке крови белков острой фазы воспаления у больных острыми формами бруцеллёза. Материалы иметоды исследования. Под нашим наблюдением находилось 50 больных бруцеллёзом, которые были госпитализированы в Республиканскую клиническую инфекционную больницу при научно-исследовательском институте эпидемиологии, микробиологии, инфекционных заболеваний Минздрава Республики Узбекистан в период с 2015 по 2017 годы. Диагноз поставлен на основе клинической классификации Н. И. Рагозе (1955) с дополнением К. Д. Джалилова (1988). Все больные разделены на 2 группы: 20 (40%) больных с острым бруцеллёзом; 30 (60%) больных с подострым бруцеллёзом. Клинико-эпидемиологическое обследование со специфической лабораторной диагностикой (иммуноферментный анализ с определением антител к возбудителям бруцеллёза (Br. melitensis) класса IgG и IgM, пластинчатая реакция агглютинации Хеддльсона, реакция агглютинации Райта в пробирках, реакция непрямой гемагглютинации с бруцеллёзным диагностикумом; из дополнительных методов — клинико-биохимические и инструментальные (рентгенография суставов и позвоночника, УЗИ органов брюшной полости) исследования. У больных бруцеллёзом забирали кровь из вены утром натощак в 3,8% цитрат натрия в соотношении 1:9. После центрифугирования крови больного на 1500 об./сек исследовали в плазме содержание белков острой фазы воспаления (α1-кислый гликопротеин, α1— антитрипсин, α2-макроглобулин, церулоплазмин, С-реактивный белок) на биохимическом анализаторе «Copas Emira», используя наборы фирмы РОШ. Интерлейкин-4 (IL-4), γ-интерферон (γ-IFN) определяли методом твердофазного иммуноферментного анализа с использованием тест-систем ТОО «Цитокин» Санкт- Петербург. Статистическая обработка полученных результатов проводилась методом вариационной статистики с помощью Microsoft Excel. 7.0 (Windows 97). Для выявления достоверности различия использовали расчет t-критерия Стьюдента с вычислением вероятности ошибки (Р). Различия средних величин считали достоверными при уровне значимости Р Влияние С—реактивного белка на течение артериальной гипертонииЦель исследования: изучить содержания С—реактивного белка (СРБ) у больных артериальной гипертензией (АГ). алкоголизма, наркомании, диффузных заболеваний соединительной ткани, психических Рост С—реактивного белка, маркера системного воспаления. Повышение концентрации СРБ наблюдается уже через 4–6 часов после повреждения ткани Определением СРБ не исчерпываются возможности выявления субклинического воспаления у больных с Алешкин В. А., Новикова Л. И., Лютов А. Г., Алешкина Т. Н. Белки острой фазы. У больных с острыми формами воспалительной кардиомиопатией абсолютное количество лейкоцитов и лимфоцитов были повышено на 42,4 %, концентрация С реактивного белка также было выше на 53,7 %. Цель исследования: изучить содержание маркёров воспаления (С—реактивного белка, интерлейкина-6, фактора некроза опухоли-α, фибриногена) в крови у больных острым коронарным синдромом. Медицинский журнал Узбекистана. В группах больных ОКС наблюдается выраженное повышением уровня фибриногена крови и высокспецифичного С—реактивного белка. Изучено состояние факторов воспаления при различных исходах острого коронарного синдрома. Показатели содержания иммуноцитокинов (Пкг/мл) у больных острым коронарным синдромом. Медицинский журнал Узбекистана. Ташкент. 2008;3:76–78. 8. Насонов Е. В., Александрова Е.Н, Панюкова Е. В. С—реактивный белок — маркер воспаления при. Оценка функционального состояния CD20+-лимфоцитов у больных БА до 3-х лет по продукции основных класс иммуноглобулинов A, M, G выявила угнетение этих систем в острой фазе БА. Ключевые слова: антиоксиданты, больные психоневрологического профиля, витамины группы В и D, воспаление А С—реактивный белок (СРБ) является маркером острых воспалений [1, 2, 6]. При этом цитокины «атакуют мозг», повреждают ткани и создают условия для развития. источник “Золотой маркер” – так называют C-реактивный белок клиницисты за его способность к выявлению острой фазы воспалительного процесса. К радости тех же клиницистов результаты анализов теперь вместо суток в связи с внедрением современных методик можно получить через полчаса (в каких-то случаях через час). При такой скорости обработки анализа крови кроме диагностики заболевания можно и мониторить процесс лечения. Синтез С-реактивного белка активизируется при развитии воспалительного процесса любой локализации в организме человека. Основным механизмом действия указанного маркера является реакция преципитации с С-полисахаридом пневмококков и других бактерий, грибов уже на самых ранних стадиях патологического состояния. Основными характеристиками СРБ являются:
В современной медицинской литературе представлены данные о том, что существует две разновидности С-реактивного белка:
Антигены мономерного протеина находятся на поверхности лимфоцитарных и плазматических клеток, клеток-киллеров. При остром развитии воспаления обычный С- реактивный белок трансформируется в мономерный, который уже и оказывает все присущие СРБ эффекты. Так как указанный маркер входит в комплекс основных острофазовых показателей воспаления, для него характерны следующие функции:
Необходимо указать, что исследование крови с целью определения СРБ не является обязательным для всех. Такой тест проводят по некоторым показаниям. источник
Белки острой фазы и маркеры воспаления необходимы для мониторинга течения заболеваний и контроля лечения. К ним относятся: С-реактивный белок повышается сразу после возникновения заболевания (в первые 6-12 часов, максимум – на 2-е сутки); при наличии воспалительного процесса увеличивается в десятки и сотни раз, что делает тест очень чувствительным. Показатель этого белка позволяет определить вирусную и бактериальную инфекцию по степени концентрации. При эффективном лечении уровень белка быстро снижается уже на 2-е сутки, что позволяет контролировать течение болезни. Антистрептолизин-О (АСЛО) — маркер острой стрептококковой инфекции. Антитела к АСЛО могут быть обнаружены через 1-3 недели после инфицирования и достигать максимальных значений на 3-6 неделе. Прокальцитонин повышается в течение 6-12 часов при воспалительном процессе, вызванном бактериальными, грибковыми инфекциями и простейшими. Очень эффективен при дифференциальной диагностике бактериального и небактериального воспалительных процессов. Повышение уровня С-реактивного белка наблюдается при:
Измерение уровня СРБ широко применяется для мониторинга эффективности терапии бактериальных, вирусных инфекций, при обострении хронических воспалительных заболеваний. Повышение уровня антистрептолизина-О отмечается при:
Прокальцитонин — параметр для мониторинга пациентов с сепсисом, синдромом полиорганной недостаточности, септическим шоком (при тяжелой бактериальной, паразитарной или грибковой инфекциях), инфицированным панкреонекрозом. С-реактивный белок — количественное определение с помощью иммунотурбидиметрического метода на биохимическом анализаторе «Архитект 8000». Антистрептолизин-О (АСЛО) — количественное определение с помощью турбидиметрического метода на биохимическом анализаторе «Архитект 8000». Прокальцитонин определяется с помощью иммунохроматографического теста. Специальной подготовки к исследованию не требуется. Находилась в отделении хирургии в январе 2019года по полипэктомии. 24.12.2018-27.12.2018 находился на лечении в 1м хирургическом отделении. Проведено лечение и лапароскопическая операция в брюшной области. Хочу высказать слова благодарности и признательности замечательному врачу, который проводил операцию — Иванову Юрию Викторовичу. Операция была не простая, но выполнена великолепно, о чем я сужу по отсутствию побочных явлений и плановой реабилитации. И сегодня, спустя 7 дней посл. Хочется выразить огромную благодарность доктору Ищенко Роману Викторовичу. Спасибо за то, что дали шанс моей маме жить. Спасибо за внимательность, заботу и высокий профессионализм. Дай Вам Бог здоровья, успехов и всего самого хорошего за Ваш труд. Очень грамотный специалист. Помог, огромное спасибо! Хочу выразить огромную благодарность за чуткое и профессиональное отношение: кардиохирургу Терещенко Василию Ивановичу, зав. отделению Зотову Александру Сергеевичу, процедурной медсестре Толок Юлии Александровне, Сливке Дарье Ивановне, медсёстрам: Гребенниковой Оксане Сергеевне, Чуракаевой Ольге Витальевне, Карауловой Елене Александровне, Добродей Юлии Владимировне, Тарасовой Екатерине Петровне и младшему персоналу: Шушанфу Светлане Але. Хочу выразить огромную благодарность врачу с большой буквы Хабарову Юрию Алексеевичу. Сделал операцию моему мужу и спас ему этим жизнь. Дай бог здоровья и долгих лет жизни доброму и отзывчивому человеку . Спасибо огромное прекрасным врачам Калинкину Александру Александровичу и Винокурову Алексею Георгиевичу за их золотые руки, светлые головы и добрые сердца! Низкий поклон! Храни вас Бог! Хочется выразить огромную благодарность доктору Ищенко Роману Викторовичу. Спасибо Вам за то, что дали маме шанс жить, спасибо за внимательность, заботу и высокий профессионализм. А так же хочется сказать слова благодарности всем медсестрам и другим докторам, которые помогали маме, поддерживали её и были рядом. Дай Вам Бог всего самого наилучшего, дорогие доктора. Спасибо за Ваш труд. Анна. хочу выразить огромную благодарность врачу-хирургу Большакову Д.В. за профессионально проведенную операцию по удалению грыжи, за внимание и заботу после операции. Спасибо Вам, Дмитрий Владимирович за ваши золотые руки и чуткое сердце. Хочу выразить Огромную Благодарность доктору Лебенковой Ольге Алексеевне и ее медсестре! Спасибо Вам за доброту, отзывчевость, а главное за профессионализм! Отдельное пожелание Ольге Алексеевне, крепкого здоровья, долгих лет жизни и семейного счастья в Новом Году. источник Д. И. Платова Источник: материалы Московского международного ветеринарного конгресса Белки острой фазы воспаления, такие как гаптоглобин, сывороточный амилоид А (САА), и C-реактивный белок (СРБ) являются плазменными белками, концентрация которых увеличивается после инфекции, воспаления или травмы во много раз (P. D. Eckersall, 2000). Их синтез в печени начинается под воздействием интерлейкинов, этот ответ начинается через несколько часов после повреждения. Поскольку такой синтез ассоциирован с острой инфекцией и воспалением, белки, концентрация которых резко увеличивается в небольшой промежуток времени, носят название белки острой фазы (БОФ). Наиболее важными белками острой фазы являются СРБ, сывороточный амилоид А и сывороточный амилоид Р. У собак, также как и у человека, обезьян, свиней, кроликов и хомяков основным белком острой фазы является СРБ (Ю. Н. Федоров, 2000). Было обнаружено, что увеличение концентрации САА является самой ранней реакцией у кошек, при воспалении, в отличие от гаптоглобина, который повышается только после короткой задержки, и СРБ, концентрация которого значительно не изменяется в течение воспалительной реакции (P. D. Eckersall, 2000). К сожалению, коммерческие диагностические наборы для определения САА у животных в нашей стране пока не доступны. В связи с этим используются в основном тесты для измерения СРБ. В ветеринарной практике на сегодняшний день этот показатель используется достаточно редко. В литературе встречается скудная информация относительно использования СРБ в ветеринарии. Однако этот показатель все же используется специалистами для обнаружения острой воспалительной реакции, для послеоперационного контроля, этот белок значительно повышается при лептоспирозе, артритах, наследственной лихорадке шар-пеев (коллагеноз) и др. Также есть данные об увеличении значений СРБ при чуме собак (незначительное повышение), при диарее (данные получены на поросятах, повышение СРБ не более 50 мг/л), при трихинеллезе (данные получены на крысах), при лучевой болезни (данные получены на собаках, морских свинках и крысах). Целью нашей работы было утвердить измерение СРБ в качестве стереотипного теста и расширить область применения его в ветеринарной практике. Работа проводилась на базе ветеринарной клиники “Центр”. Материалом послужили сыворотки крови от поступавших на прием собак с заболеваниями воспалительного характера. С-реактивный белок открыт в 1930 году Тиллетом и Францисом, которые обнаружили в сыворотке крови при острых долевых пневмониях фактор, преципитирующий капсульный полисахарид пневмококков (Г. Бундшу, 1981). С-реактивный белок участвует в процессе активации комплемента по классическому пути. Активация комплемента начинается при появлении каких-либо антигенов в организме (бактериальная инфекция или изменение своих клеток, такое как некроз, травма, ожог, опухолевый рост). То есть при любых процессах связанных с воспалением. Основная функция СРБ (как и других БОФ) заключается в регуляции воспаления. Особенностью СРБ является то, что его синтез начинается только под влиянием указанных воспалительных факторов. СРБ – это неспецифический белок, его концентрация в крови хорошо связана с тяжестью заболевания и его стадией. СРБ повышается уже через 6-8 часов после повреждения, в процессе воспаления можно оценивать его динамику, период полувыведения СРБ составляет 12-24 часа (в среднем 18 часов). В крови здоровых организмов СРБ содержится менее 6 мг/л. В медицине используется для контроля (В. В. Вельков, 2006): 1. Вирусных инфекций, метастазирующих опухолей, вялотекущих воспалительных процессов, некоторых ревматических заболеваний. А также для дифференциации вирусных инфекций от бактериальных: при вирусных инфекциях СРБ, как правило, не бывает выше 10-30 мг/л. 2. Бактериальных инфекций, инфаркта миокарда, ревматоидного артрита. При этих заболеваниях уровень СРБ повышается до 40-100 мг/л. При эффективной антибактериальной химиотерапии (АБХТ) СРБ должен снижаться в течение 3-4 дней. Если этого не происходит, назначают альтернативную АБХТ. 3. Генерализованных инфекций, ожогов, сепсиса. СРБ повышается до 300 мг/л. Если он долгое время держится на этом уровне и не снижается, следует говорить о плохом прогнозе. 4. Нейтропении – если при нейтропении СРБ не более 10 мг/л, это может быть единственной причиной для назначения АБХТ. 5. Послеоперационных осложнений – если СРБ держится 4-5 дней на одном уровне или повышается, это говорит о риске послеоперационных осложнений. 6. Некроза тканей (инфаркт миокарда, почки, легкого, кишечника), если не удается обнаружить воспалительного процесса в органах, необходимо искать новообразование. СРБ контролируется также и при хронических заболеваниях: 2. Течение онкологических заболеваний (зависит от присоединения инфекции, некроза, нарушения функций органов). 3. Амилоидоз (почечные осложнения). 4. Отторжение трансплантатов (В. В. Вельков, 2006). В медицине используют также высокочувствительные тесты на СРБ (high sensitive СРБ), которые позволяют учитывать значения СРБ до 0,5 мг/л, что позволяет оценивать риски сердечно-сосудистых осложнений, коронарного синдрома, атеросклероза, инфаркта миокарда, гипертензии, инсультов, ожирения, диабета, риски преждевременных родов, контроль при гемодиализе (В. В. Вельков, 2006). В лаборатории в/к “Центр” используется тест на основе латекс-агглютинации. Его чувствительность позволяет обнаруживать значения СРБ более 6 мг/л. Итак, для чего контролируют СРБ: 1. Оценка тяжести воспалительных процессов (концентрации от 10 мг/л и более). 2. Оценка рисков, связанных с вялотекущими воспалениями (диапазон менее 10 мг/л). СРБ в воспалительном диапазоне измеряется для: 1. Определения тяжести воспаления (вирусная инфекция или бактериальная). 2. Мониторинга изменений тяжести с целью коррекции лечения 3. Мониторинга с целью оценки состояния после операции (В. В. Вельков, 2006). Исследования последнего десятилетия показали, что количественный анализ концентрации БОФ в плазме или сыворотке может давать ценную диагностическую информацию для диагностики, прогноза и контроля болезни. Анализ на белки острой фазы воспаления становится обычной процедурой в клинических и экспериментальных исследованиях инфекционных болезней животных-компаньонов и в промышленном животноводстве (P. D. Eckersall, 2000). В целом полученные нами данные совпадают с литературными, следовательно, измерение СРБ может использоваться в ветеринарной практике для диагностики, контроля и прогнозирования воспалительных заболеваний у собак также как в медицинской практике. Summary The first acute protein to be recognized was C-reactive protein (CRP), which in man was shown to provide information on the presence of inflammatory lesions, on the prognosis of the condition and on the response to treatment. CRP is a major acute phase protein, with its concentration increasing over 200 times from a low, virtually negligible, normal level. SAA was found to be the earliest of the acute phase proteins to respond to stimulation in cats with haptoglobin, but the concentration of CRP was not significantly altered during the response. Acute phase protein analysis is becoming a common procedure in clinical and experimental investigations of infectious disease in farm and companion animals. источник Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 белков плазмы крови, участвующих в реакции воспалительного ответа организма на повреждение. Белки острой фазы синтезируются в печени, их концентрация существенно изменяется и зависит от стадии, течения заболевания и массивности повреждения. Синтез белков острой фазы воспаления в печени стимулируют: 1).Интерлейкины — ИЛ-6, 2); ИЛ-1 и сходные с ним по действию (ИЛ-1 а, ИЛ-1Р, факторы некроза опухолей ФНО-ОС и ФНО-Р); 3). Глюкокортикоиды; 4). Факторы роста (инсулин, факторы роста гепатоцитов, фибробластов, тромбоцитов). Выделяют 5 групп белков острой фазы 1. К «главным» белкам острой фазы у человека относят С-реактивный белок и амилоидный А белок сыворотки крови. Уровень этих белков возрастает при повреждении очень быстро (в первые 6-8 часов) и значительно (в 20-100 раз, в отдельных случаях — в 1000 раз). 2. Белки, концентрация которых при воспалении может увеличиваться в 2-5 раз в течение 24 часов. Это кислый α1-гликопротеид, α1-антитрипсин, фибриноген, гаптоглобин. 3. Белки, концентрация которых при воспалении или не изменяется или повышается незначительно (на 20-60% от исходного). Это церулоплазмин, С3-компонент комплемента. 4. Белки, участвующие в острой фазе воспаления, концентрация которых, как правило, остается в пределах нормы. Это α1-макроглобулин, гемопексин, амилоидный Р белок сыворотки крови, иммуноглобулины. 5. Белки, концентрация которых при воспалении может снижаться на 30-60%. Это альбумин, трансферрин, ЛПВП, преальбумин. Уменьшение концентрации отдельных белков в острой фазе воспаления может быть обусловлено снижением синтеза, увеличением потребления, либо изменением их распределения в организме. Целый ряд белков острой фазы обладает антипротеазной активностью. Это α1-антитрипсин, антихимотрипсин, α2-макроглобулин. Их важная функция состоит в ингибировании активности эластазоподобных и химотрипсиноподобных протеиназ, поступающих из гранулоцитов в воспалительные экссудаты и вызывающих вторичное повреждение тканей. Снижение уровней ингибиторов протеиназ при септическом шоке или остром панкреатите является плохим прогностическим признаком. Парапротеинемия – появление в плазме крови нехарактерных белков. Например, во фракции α-глобулинов может появиться α-фетоглобулин, карциноэмбриональный антиген. α-Фетоглобулин — один из фетальных антигенов, которые циркулируют в крови примерно у 70% больных с первичной гепатомой. Этот антиген выявляется также у пациентов с раком желудка, предстательной железы и примитивными опухолями яичка. Исследование крови на наличие в ней α-фетопротеина полезно для диагностики гепатом. Карциноэмбриональный антиген (КЭА) — гликопротеид, опухолевый антиген, характерный в норме для кишечника, печени и поджелудочной железы плода. Антиген появляется при аденокарциномах органов ЖКТ и поджелудочной железы, в саркомах и лимфомах, также обнаруживается при целом ряде неопухолевых состояний: при алкогольном циррозе печени, панкреатите, холецистите, дивертикулите и язвенном колите. ФЕРМЕНТЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ Ферменты, находящиеся в плазме крови, можно разделить на 3 основные группы: 1. Секреторные. Они синтезируются в печени, эндотелии кишечника, сосудов поступают в кровь, где выполняют свои функции. Например, ферменты свертывающей и противосвертывающей системы крови (тромбин, плазмин), ферменты обмена липопротеинов: липопротеиновая липаза (ЛПЛ) и лецитинхолестеринацилтрансфераза (ЛХАТ). 2. Тканевые. Ферменты клеток органов и тканей. Они попадают в кровь при увеличении проницаемости клеточных стенок или при гибели клеток тканей. В норме их содержание в крови очень низкое. Некоторые тканевые ферменты имеют диагностическое значение, т.к. по ним можно определить пораженный орган или ткань, по этому их еще называют индикаторными. Например, ферменты ЛДГ с 5 изоформами, креатинкиназа с 3 изоформами, АСТ, АЛТ, кислая и щелочная фосфатаза и т.д. 3. Экскреторные. Ферменты, синтезируемые железами ЖКТ (печень, поджелудочная железа, слюнные железы) в просвет ЖК тракта и участвующие в пищеварении. В крови эти ферменты появляются при повреждении соответствующих желез. Например, при панкреатите в крови обнаруживают липазу, амилазу, трипсин, при воспалении слюнных желез – амилазу, при холестазе – щелочную фосфатазу (из печени).
|
С-реактивный белок в анализах крови врач часто смотрит вместе с СОЭ, чтобы определить возможность наличия в организме воспалительного процесса в острой фазе. Анализ наличия в крови С-реактивного белка стали применять еще в 30-х годах ХХ века. Отличительной особенностью этого белка является быстрая реакция на начало заболевания. Уровень повышается уже в течение 6-ти – 12-ти часов после начала болезни, когда еще никаких симптомов нет.