Анализ белков в пищевой промышленности

Глава 2 РОЛЬ ОТДЕЛЬНЫХ ПИЩЕВЫХ ВЕЩЕСТВ В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ОРГАНИЗМА И В ПИЩЕВЫХ ТЕХНОЛОГИЯХ

БЕЛКИ В ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВАХ

Белки представляют собой важнейшую составную часть пищи. Недостаточность белков в пище является одной из причин повышенной восприимчивости организма к инфекционным заболеваниям. При недостаточном количестве белков снижается кроветворение, задерживается развитие растущего организма, нарушаются обмен жиров и витаминов, деятельность нервной системы, печени и других органов, замедляется восстановление клеток после тяжелых заболеваний.

За жизнь человека белок обновляется 200 раз. Белок мышечных тканей обновляется на 50 % за 8, внутренних — за 10 сут. Наш организм получает белок только через пищевые продукты.

Что же такое белки, какими свойствами они обладают и какова их роль для нашего организма?

Белки — это органические высокомолекулярные соединения, в состав большинства которых входят пять элементов: N, С, О, Н и S.

Белковые вещества построены из аминокислот; аминокислоты имеют в своем составе аминную NH2 и карбоксильную

СООН-группы. В молекуле белка аминокислоты соединены между собой пептидными связями. Разнообразие белков определяется последовательностью размещения аминокислот в аминокислотной цепочке (первичная структура белка). Кроме того, существуют спиралевидная структура спиралевидной цепочки (вторичная структура), компактная упаковка спиралевидной структуры (третичная структура) и соединение полипептидных цепочек нековалентными связями (водородными, гидрофильными) — глобулы или волокна.

Несмотря на огромное многообразие белковых веществ в природе, в построении нашего организма участвует лишь 22 аминокислоты.

Белки составляют важнейшую часть всех клеток и тканей живых организмов. Существование, жизнь живого организма невозможны без белка.

В животных организмах белки преобладают по своей массе над другими соединениями. Организм человека, например, на 60 % (на сухую массу) состоит из белковых веществ. Причем если жиры и углеводы в той или иной степени взаимозаменяемы, то недостаток белка нельзя ничем компенсировать. Не случайно термин «протеин» (белок) образован от греческого слова «протео», что означает «первенствующий».

В одних тканях тела белка больше, в других — меньше. Так, белок составляет одну тринадцатую часть мозга и одну четвертую часть крови и мышц.

Поступая в организм, белки пищи подвергаются действию ферментов и гормонов и в итоге превращаются в составляющие их аминокислоты.

Аминокислоты всасываются через стенки кишечника в кровь. Часть аминокислот посредством тока крови поступает в печень, где происходят их дальнейшие превращения, а большая часть разносится к тканям и органам, где аминокислоты расходуются на построение и обновление клеток, а также на построение и обновление биологически активных веществ — ферментов и гормонов.

Наконец, некоторая часть аминокислот является и источником энергии для организма, главным образом при нехватке углеводов и жиров.

Таким образом, белки являются главным материалом для построения тканей организма.

Организм человека обладает способностью образовывать нужные аминокислоты из других аминокислот, которые, расщепляясь до кетокислот, синтезируются в новые аминокислоты. Однако имеется 8 аминокислот (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин), которые организм человека не способен синтезировать, но которые входят в состав белковых веществ человека. Эти аминокислоты носят на-звание «незаменимые», они должны поступать в организм извне, с продуктами питания.

Следовательно, не все продукты, содержащие белки, равноценны: в зависимости от содержания незаменимых аминокислот некоторые имеют’ большую питательную ценность, другие — меньшую. В питании детей дошкольного возраста незаменимые аминокислоты должны составлять 40 % суммы аминокислот, в питании школьников — 30, взрослых — 16 %, т. е. 13. 14 г.

Кроме того, питательная ценность белков зависит от степени усвояемости их организмом. Растительные белки усваиваются организмом хуже, чем животные: белки яиц и молока — на 96 %, белки рыбы и мяса — на 95, белки хлеба из муки I и 11 сортов — на 85, белки овощей — на 80, белки картофеля, хлеба из обойной муки, бобовых — на 70 %.

Человек получает белки с яйцами, рыбой, мясом, молоком, молочными продуктами, а также с продуктами растительного происхождения, в первую очередь с продуктами переработки злаковых.

Растительные белки должны составлять в дневном рационе не более 40 %, так как наиболее полноценными считаются белки животного происхождения.

Большинство растительных белков имеет недостаточное содержание одной или двух незаменимых аминокислот. Так, в белке пшеницы лишь 50 % лизина по сравнению с «идеальным белком» (белок, содержащий все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении), в белке картофеля и бобовых не хватает метионина и цистита. В ржаном и пшеничном хлебе кроме лизина не хватает треонина, валина и изолейцина. Растительные белки хуже усваиваются, что объясняется содержанием в растительных продуктах большого количества клетчатки, которая снижает их усвояемость (как и других компонентов пищи).

Недостаток белка, как отмечалось ранее, существенно сказывается на состоянии организма.

Вместе с тем следует сказать и об отрицательном влиянии избытка белка в питании. Из-за большой реакционной способности организм переносит избыток белков труднее, чем других пищевых веществ, например жиров и углеводов. Особенно страдают от перегрузки белками печень и почки. Длительный избыток белка в питании вызывает перевозбуждение нервной системы, нарушение обмена витаминов, ожирение организма, заболевание суставов. Все это связано с повышенным поступлением вместе с белками нуклеиновых кислот, накоплением мочевой кислоты — продукта обмена пуринов, превращением избытка белков в жиры и т. д.

Потребность человеческого организма в белках составляет

1,1. 1,5 г в день на 1 кг массы тела человека. Следовательно, потребность взрослого человека в белках в сутки в среднем 100 г

(минимум 70 г). Суточная потребность человека в белке зависит от качества белка, т. е. чем неполноценнее белок, тем выше его суточная норма и, наоборот, чем ближе по составу потребляемые белки к «идеальному», тем ниже эта норма (56. 63 г). В пищевом рационе за счет белка должно быть обеспечено 12. 14 % калорийности.

Основными источниками белка в питании являются мясные, рыбные и зернобобовые продукты. Больше всего белка (%) содержится в сырах — 25, горохе и фасоли — 22. 23, разных видах мяса, рыбы и птицы — 16. 20, яйцах — 13, жирном твороге — 14, крупах — 12. 13, ржаном хлебе — 5. 6, пшеничном — 8, молоке — 2,9, овощах и плодах — не более 2.

Белки пищевых продуктов обладают рядом свойств, которые оказывают определенное влияние на ведение технологических процессов при переработке продуктов. С этими свойствами нельзя не считаться, тем более что многие из них открывают большие возможности в совершенствовании технологий.

Первое свойство — это способность к гидратации, т. е. поглощению и удерживанию влаги, причем не адсорбционно (как, например, у крахмала), а осмотически связанно, более прочно. В нормальных условиях белки способны удерживать 2—3-кратное количество воды.

Набухание обусловлено способностью белков, относящихся к гидрофильным веществам, поглощать воду и при определенных условиях образовывать растворы, называемые студнями. Набухший в воде белок пшеничной муки образует клейковину.

Свойство набухания играет большую роль в пищевых технологиях (зерно при кондиционировании, мука при замесе теста, набухание белков в масличных при производстве растительных масел и т. д.).

Второе свойство белков — денатурация, т. е. изменение пространственной ориентации белковой молекулы, не сопровождающееся разрывом ковалентных связей. Она вызвана повышением температуры, механическим и химическим воздействием и другими факторами и играет важную роль в технологических процессах, связанных с образованием структурных систем полуфабрикатов и готовых блюд (хлеба, макаронных изделий).

Третье свойство белков — ценообразование, т. е. способность образовывать эмульсии в системе жидкость — газ, называемые пенами. Белки как пенообразователи широко используются при изготовлении кондитерских изделий, в частности безе.

И наконец, четвертое свойство — способность белков к гидролизу, т. е. расщеплению на составные части в присутствии кислот или ферментов. Эта способность белков используется в ряде отраслей пищевой промышленности, например при рафинации растительных масел.

источник

Лекция 2 белки в технологиях пищевых производств. Характеристика и изменение белков в технологическом процессе

Общая характеристика белков

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот, объединенных с помощью пептидной связи CO – NH. Молекулярная масса белков от 6 тысяч и свыше 1 миллиона. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой. В составе пищевых белков насчитывается порядка 20 аминокислот. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо.

Белки, содержащие все 8 незаменимые аминокислоты называют полноценными, лишенные одной или нескольких — неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.

Для аминокислот, а поэтому и для белков характерна диссоциация в зависимости от влияния окружающей среды. Аминокислоты амфотерны, т. е. объединяют свойства кислот и щелочей.

Все белки подразделяются на:

сложные (протеиды), в состав которых входят:

нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

По количеству цепей в молекуле:

олигомеры (больше, чем 1 цепь)

протомеры (1 отдельная цепь).

альбумины – в воде и разведенных солях Рн = 4-8,5

глобулины – в нейтр. растворах солей сильных кислот

глутелины – разведенные щелочи и кислоты ( содержат 45% глутаминовой кислоты).

проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глут. кислоты и 15% пролина).

гистоны – низкомолекулярные, растворимые в оде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями белковой молекулы принята:

Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень.

В молекуле белка последовательность размещения аминокислот строго обозначена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Называется такая структура первичной. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии. Напоминаю, что пептидная связь образуется при взаимодействии групп –COOH и -NH₃ с отщеплением воды.

Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи -NH…O = CH-

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты, пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спирали образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенности вторичной структуры объясняется разное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

дисульфидная связь R₁-S-S-R₂ (между группами SH соседних участков).

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул, напр. гемоглобин.

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Белки являются полиамфотерными электролитами из-за наличия карбоксильных и аминных групп на их поверхности. Белок преимущественно является кислотой, чем щелочью, поэтому его изоэлектрическая точка лежит при рН ниже 7.

Величина рН и добавление электролитов влияют на заряд и форму белковой молекулы, поэтому, вероятно, эти факторы могут влиять и на свойства рецептурных систем, в состав которых входит белок – вязкость, объем набухших студней, влагоудерживающую способность.

Характеристика свойств белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок.

Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. Их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе т. к. практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов.

Растворимость – достижение необходимой консистенции, создание коллоидной системы.

Водоудерживающая способность – рубленые мясные и рыбные системы, тесто.

Эмульгирующая способность – соусы (майонезы), рубленые мясные изделия, колбасы, забеливатели.

Пенообразующая способность – изделия с пенной структурой, бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д.

Когезионная способность – различные виды теста, фаршевые изделия, панировки.

Текстурность – ( способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – песочное, слоеное тесто, текстурированные продукты, хлебобулочные изделия.

Студнеобразующая способность — студни, джем, колбасные изделия.

Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы.

Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса.

Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.

Методами различного влияния на белок, которые, в общем, называют модификацией, можно достичь изменения целого комплекса физико-химических свойств. Эта проблема очень важна, т. к. открывается возможность целенаправленного регулирования функциональных свойств белка и белковых систем в технологии приготовления продуктов питания.

На современном этапе модификация функциональных свойств белка не очень расширена в технологиях пищевых производств, но технологу нужно знать, что ее использование позволит существенно влиять не только на технологический процесс, но и на рецептурный состав и качество изделий.

Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка:

Возможности химической модификации связаны, в первую очередь, с деструкцией пептидных целей, гидролизом амидных групп аспарагина и глутамина, изменением структуры белка путем образования новых ковалентных и ионных связей. Химическая модификация позволяет регулировать гидрофильно-гидрофобный баланс белковых систем путем введения с помощью реагентов функциональных дополнительных групп, измерять суммарный заряд белка.

Химическая модификация осуществляется за счет кислотного или щелочного гидролиза белков (солюбилизация), стабилизация белков путем солеобразования, ацилирования, пластеиновой реакции.

Щелочной и кислотный гидролиз нашли широкое применение для солюбилизации белков рыбы в ходе получения белковых рыбных концентратов, в результате чего улучшилась их растворимость, эмульгирующая и пенообразующая способность.

Интенсивность гидролиза зависит от:

концентрации кислот и щелочей;

В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях.

Путем химической модификации добиваются деструкции глобулина, бобовых и сои, придавая им способность к гелеобразованию, что больше характерно для фибриллярных белков (желатин).

Возможна солюбилизация белков путем солеобразования. Уже отмечалось, что белки могут взаимодействовать как с катионами, так и с анионами путем образования, либо «солевых мостиков», либо путем сорбции ионов на поверхности белка. При этом образуются протеинаты, характеризирующиеся большей растворимостью в сравнении с нативными или обессоленными белками. Это соевые протеинаты, казеинат молока, натриевый копреципитат молока. Наиболее часто из солей – модификаторов используют хлористый натрий и неорганические фосфаты.

Ферментативная модификация белков

В этом случае изменяют структуру белка путем использования ферментов. Благодаря частичному гидролизу, белки достигают повышения его растворимости, эмульгирующей активности, пенообразования.

Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз.

Наиболее эффективный метод повышения растворимости белков путем ферментативного гидролиза. Единственное, нужно учитывать, что глубокий гидролиз белков животного происхождения приводит к накоплению пептидов гидрофобного характера (ферменты: пепсин, папаин, проназа).

Ферментативный гидролиз в отличии от химического, не снижает пищевую ценностьбелкови не уменьшает его усваиваемость.

Очень интересна и сочень перспективна недавно открытая пластеиновая реакция – процесс, обратный ферментативному расщеплению, когда под действием протеолитических ферментов заново образуются пептидные связи. Этот процесс используется для повышения биологической ценности и функциональных свойств белков. Проведены опыты по повышению биологической ценности зеина – белка кукурузы путем встраивания в его структуру триптофана, лизина и метионина. Повышают ценность соевых белков, добавляя в них серосодержащие аминокислоты. Добавляя глутаминовую кислоту в некоторые растительные пластеины, добиваются определенного вкуса термообработанного мяса.

Используя пластеиновую реакцию можно исключать нежелательные аминокислоты. Например, фенилаланин вызывает обострение у больных фенилкетанурией. Исключая эту аминокислоту, создают продукты для людей с данным заболеванием.

Физико-химические методы модификации

Эти методы объединяют следующие приемы:

комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами);

механическое действие различного рода;

термическую обработку и т. д.

Комплексообразование по типу белок – белковое взаимодействие, как технологический прием известно, давно, только позже была подведена научная база. Это использование зерновых добавок к рыбным ферментам (от 10% до 30% добавляется муки пшеницы), что обеспечивает минимальные потери влаги в процессе тепловой обработки.

Это конъюгаты белков и углеводов, традиционно используемые в технологическом процессе. Известно, что сахароза повышает температуру коагуляции белков яиц, что используется в приготовлении сладких блюд, кондитерских изделий. Углеводы стабилизируют белки животного происхождения против действия низко и высокотемпературной денатурации.

Используя производные пектина, а также ксантин, повышают «силу» клейковины муки.

Жиры, образуя комплексы с белками, также защищают их от денатурации – используется при приготовлении фаршевых колбасных масс.

Физические методы также влияют на модификацию свойств белка. Так степень и способ помола оказывают решающее влияние на качество пшеничной муки.

Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Высокая степень измельчения мясных и рыбных фаршей, особенно на коллоидных мельницах, приводит к механической деградации миофибрилл, что повышает их водоудерживающую способность и растворимость.

источник

В процессе приготовления и кулинарной обработки пищи белки могут претерпевать разнообразные превращения.

Меланоидиновая реакция

Растворимые аминокислоты (глицин, аланин, аспарагин и др.) энергично реагируют с сахарами, имеющими свободную карбонильную группу (ксилоза, фруктоза, глюкоза, мальтоза). Меланоидиновая реакция идет наиболее легко при молярном соотношении между аминокислотами и сахарами 1:2.

Аминокислота реагирует с сахаром по следующей схеме:

Менее активно действуют слаборастворимые кислоты (цистин, тирозин). Меланоидиновая реакция сопровождается образованием промежуточных соединений: альдегидов, циклических группировок фурфурольного, а затем и пиррольного характера. Меланоидиновые реакции активируются при повышенных температурах, особенно в случае многократного подогрева.

В результате этой реакции происходит потемнение корки белого хлеба: при выпечке аминокислоты на поверхности хлеба реагируют с сахарами, образовавшимися в процессе брожения теста.

Меланоидины могут также образовываться в процессе хранения консервов.

Гидролиз белков

Он может происходить под влиянием ферментов, кислот или щелочей. Этим способом можно получить любую из аминокислот, входящую в состав белков. Практическое значение имеет гидролиз биомассы дрожжей,выращенных на углеводородсодержащем сырье, и включающей до 40 % белков. Сырьем для получения биомассы микробиологическим путем могут служить также диоксид углерода, спирт, парафины нефти, природный газ, отходы дерево-перерабатывающей промышленности. Полученные из белковых гидролизатов аминокислоты разделяют методами ионообменной хроматографии, электрофореза и газожидкостной хроматографии.

Гидратация белков

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в их составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные -СО-NН- (пептидная связь), аминогруппы -NН₂ , карбоксильные -СООН- группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающие белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка и препятствуют его осаждению.

OH — OH — H₃N + -(CH₂)n-COOH + NH₃-(CH₂)n-COO — NH₂-(CH₂)n-COO — H + H + изоэлектрическая точка рН=1,0 рН=7,0 рН=11,0

В изоэлектрической точке (см. схему) белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. При изменении рН среды молекула белка становится заряженной и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студиями. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность образовывать студии, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в пищевой промышленности. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков

Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических реагентов и т.д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, способность к гидратации, теряется его биологическая активность, В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, они легче гидролизуются.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Степень тепловой денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий.

ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот — основная функция белка в питании. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб, овощи. В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из них (заменимые) являются строительным материалом для создания новых аминокислот. В белке пищи должно быть определенное соотношение между заменимыми и незаменимыми аминокислотами, в противном случае часть незаменимых будет расходоваться не по назначению. В белке пищи должен быть сбалансирован состав и незаменимых кислот.

Биологическая ценность исследуемого белка по аминокислотному составу может быть оценена при сравнивании его с аминокислотным составом “идеального” белка. Оценка аминокислотного состава белка осуществляется путем расчета аминокислотного скора.

Аминокислотный скор — это отношение содержания незаменимой аминокислоты (в мг) в 1г исследуемого белка пищевого продукта к содержанию этой же аминокислоты (в мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале комитета ФАО/ВОЗ*

* ФАО-Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН;

ВОЗ-Всемирная организация здравоохранения.

Аминокислотная шкала Комитета ФАО/ВОЗ применяемая для взрослого человека приведена в таблице.

Аминокислотная шкала для расчета аминокислотного скора

Аминокислота	Предлагаемый уровень, мг на 1г белка	Аминокислота	Предлагаемый уровень, мг на 1г белка
Изолейцин Лейцин Лизин Метионин+Цистеин	Фенилаланин Тирозин+Треонин Триптофан Валин

Расчет аминокислотного скора для установления биологической ценности белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке принимают за 100 %, а в природном белке определяют процент соответствия:

Содержание аминокислоты(в мг) в 1 г испытуемого белка

Содержание этой же аминокислоты (в мг) в 1 г белка

В результате определяют лимитирующую аминокислоту в исследуемом белке с наименьшим скором.

Пример: в 1г исследуемого белка пищевого продукта содержится (в мг): изолейцина-45, лейцина-75, лизина-40, метионина и цистина (в сумме)-25; фенилаланина и тирозина (в сумме)-70; треонина-38; триптофана-11, валина-50. При сравнении со стандартной шкалой находим, что скоры (в %) соответственно равны: 113, 107, 73, 71, 95, 113, 100. Следовательно, лимитирующими аминокислотами в белке данного продукта являются лизин (скор 73%), сумма метионина и цистина (скор 71%) и треонин (скор 95%).

Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена приблизительно в 2 раза добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% лизина и 0,7% триптофана.

Тест по теме «Белки»

1.Какое из соединений является аминокислотой?

2.Какое из соединений является диаминомонокарбоновой кислотой?

3.Какое из соединений является a-аминокислотой?

А) 2-аминобутановая кислота

Б) 3-аминобутановая кислота

В) 4-аминобутановая кислота

4.Какая из аминокислот является оптически активной?

5.Какая из аминокислот является незаменимой?

Вопросы для самоконтроля по теме «Белки»

1.Что собой представляют белковые вещества?

2.Как классифицируются белки?

3.На какие группы подразделяются аминокислоты?

4.Какие незаменимые аминокислоты Вы знаете?

5.Что такое аминокислотный скор?

Ответы на тестовые задания по теме «Белки»

ПИЩЕВЫЕ ДОБАВКИ

В современной пищевой промышленности находят применение различные способы улучшения качества и совершенствования технологического процесса. Наиболее экономически выгодным и легко применимым оказалось использование пищевых добавок, в результате чего пищевые добавки получили широкое распространение в большинстве стран мира.

Термин пищевые добавки не имеет единого толкования.

В большинстве случаев под пищевыми добавками понимают группу веществ природного или искусственного происхождения, используемых для:

— получения продуктов специализированного назначения;

— сохранения или придания пищевым продуктам необходимых свойств;

— повышения стабильности или улучшения органолептических свойств.

Органолептические свойства – свойства, определяемые с помощью органов чувств (цвет, запах, вкус и др.).

К пищевым добавкам, как правило, не относят соединения, повышающие ценность пищевых продуктов (витамины, микроэлементы и др.).

Не являются пищевыми добавками и посторонние загрязняющие вещества, непреднамеренно попадающие в пищевые продукты из окружающей среды.

В соответствие с действующим в нашей стране санитарным законодательством под термином «пищевые добавки» понимают природные или синтезированные вещества, преднамеренно вводимые в пищевые продукты с целью придания им заданных свойств и не употребляемые сами по себе в качестве пищевых продуктов или обычных компонентов пищи.

Все вопросы, связанные с исследованиями и применением пищевых добавок, регламентируются Комиссией по Codex Alimentarius и Объединенным комитетом ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам.

* ФАО-Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН;

ВОЗ-Всемирная организация здравоохранения.

Объединенный комитет ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам является совещательным органом Комиссии по Codex Alimentarius.

Комиссия по Codex Alimentarius была создана в 1962г. для выполнения Объединенной программы ФАО/ВОЗ по пищевым стандартам.

Комиссия – межправительственный орган, включающий более 120 государств-членов, делегаты которых представляют свои страны.

Работа комиссии по упорядочению пищевых стандартов проводится с помощью различных комитетов, одним из которых является Кодексный комитет по пищевым добавкам.

Дата добавления: 2016-10-07 ; просмотров: 480 | Нарушение авторских прав

источник

ХАРАКТЕРИСТИКА И ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ В ТЕХНОЛОГИЧЕСКОМ ПРОЦЕССЕ

Общая характеристика белков

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

Все белки подразделяются на:

ã простые (протеины);

ã сложные (протеиды), в состав которых входят:

v пигменты – хроиопротеиды.

v нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

ã фибриллярные (склеропротеины);

ã глобулярные (сферопротеины).

По количеству цепей в молекуле:

ã олигомеры (больше, чем 1 цепь)

ã протомеры (1 отдельная цепь).

ã альбумины – в воде и разведенных солях Рн = 4-8,5

ã глобулины – в нейтр. растворах солей сильных кислот

ã глутелины – разведенные щелочи и кислоты ( содержат 45% глутаминовой кислоты).

ã проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глут. кислоты и 15% пролина).

ã гистоны – низкомолекулярные, растворимые в оде и кислотах.

ã первичная;

ã вторичная;

ã третичная;

ã четвертичная.

Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень.

ã дисульфидная связь R₁-S-S-R₂ (между группами SH соседних участков).

Характеристика свойств белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе т. к. практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

Растворимость – достижение необходимой консистенции, создание коллоидной системы.

Водоудерживающая способность – рубленые мясные и рыбные системы, тесто.

Эмульгирующая способность – соусы (майонезы), рубленые мясные изделия, колбасы, забеливатели.

Когезионная способность – различные виды теста, фаршевые изделия, панировки.

Студнеобразующая способность — студни, джем, колбасные изделия.

Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка:

ã ферментативная обработка;

ã физико-химическая обработка.

Интенсивность гидролиза зависит от:

ã концентрации кислот и щелочей;

ã субстратного соотношения;

В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях.

Ферментативная модификация белков

Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз.

Физико-химические методы модификации

Эти методы объединяют следующие приемы:

ã комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами);

ã механическое действие различного рода;

ã термическую обработку и т. д.

Используя производные пектина, а также ксантин, повышают «силу» клейковины муки.

Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Гидратация, дегидратация, денатурация и деструкция белков пищевых продуктов

Изменение белков пищевых продуктов при производстве полуфабрикатов и блюд, в значительной мере определяет выход изделий, структурно-механические свойства, органолептические показатели и т.д.

Глубина и степень этих изменений зависит от природных свойств белков, характера внешнего воздействия, коллоидного состояния белков и т. д. Наиболее значительные изменения белков пищевых продуктов связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.

На поверхности белковой молекулы имеются полярные группы, которые при контакте с водой адсорбируют ее вокруг полярных групп белка, эта вода прочно удерживается белком и называется адсорбционной.

Адсорбционная вода удерживается белками достаточно прочно и не может служить растворителем для других веществ.

При низком содержании белка в растворе, их молекулы полностью гидратированы (например, молоко, тесто, омлеты и др.).

В концентрированных белковых растворах при дополнительном добавлении воды происходит гидратация белков (добавление воды к измельченному мясу в определенных количествах).

В студнях молекулы белка удерживают много воды вследствие образованной гидратной сетки из белковых молекул и тяжей, но количество воды строго определенно для каждого вида белка.

Чем длиннее и тоньше молекула белка, тем меньше концентрация его для образования студня, поэтому большинство студней обводнены больше, чем концентрированные растворы, это явление используется при варке студней из частей туш с максимальным содержанием соединительной ткани.

При производстве полуфабрикатов во время смешивания компонентов процесс гидратации складывается из растворения и набухания. При этом мягкость изделий повышается, они лучше формуются, улучшается сочность, консистенция, вкус готового изделия (котлетная масса).

Сухие белки муки, крупы, бобовых, которые содержатся в них в виде высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень.

Кроме того, нужно помнить, что в пищевых продуктах кроме адсорбционно-связанной белками воды, имеется вода осмотически и капиллярно связанная, которая также может оказать существенное влияние на качество кулинарной продукции.

При гидратации белковых веществ различают ограниченное и неограниченное набухание.

Неограниченное — приводит к образованию растворов (молекулы белка отрываются друг от друга и переходят в раствор).

Ограниченное— не заканчивается растворением.

Набухание белков в процессе гидратации имеет выборочный характер относительно растворителя (необходимо вспомнить классификацию белков относительно растворителя).

Так как белки имеют полярные группы, то набухают они в полярных растворителях — вода, спирты.

На степень и кинетику набухания белков в растворителях влияют:

ã наличие электролитов и их концентрация;

Минимальное набухание наблюдается в изоэлектрической точке, так как заряд белковой молекулы минимален. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковой молекулы и усиливается гидратация белка. В технологической практике это используется для усиления их водосвязывающей способности (маринование мяса).

Различают ионную и молекулярную адсорбцию, что связано с наличием в белке свободных и связанных полярных групп.

Свободные полярные группы (аминогруппы, карбоксильные группы дикарбоновых кислот) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Эта величина может быть изменена изменением рН среды. Связанные (пептидные группы полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют воду за счет молекулярной адсорбции, которая является постоянной величиной.

Растворимость — один из основных, самых важных показателей функциональности белков и технологических свойств белоксодержащих продуктов.

Еще одним свойством является способность белка растворяться под воздействием технологических факторов. То есть возникают ситуации, когда способный к растворению белок находится в условиях плохой растворимости и наоборот. Таким образом, показатель растворимости может корригироваться параметрами технологического процесса.

Нельзя объединять понятия растворимости и гидратации.

Хотя направление обоих процессов одинаково, они по сути разные. Белковая система, состоящая из нерастворимых белков, вполне может быть гидратирована, то есть, перемешена с водой, которая будет удерживаться благодаря силам физической природы. Но при этом белки будут нерастворимы. Изменением рН или введением электролитов гидратированный белок можно перевести в растворимое состояние.

Белки способны к набуханию с образованием высокогидратированных систем, а также образовывать истинные, высокомолекулярные и коллоидные растворы.

Растворимость белковых систем зависит:

ã от степени измельчения фазы (молекулярной массы белка);

ã характера связи фазы с дисперсной средой;

ã характера самой жидкой среды.

Дегидратация – это потеря белками воды. В технологической практике различают обратимую и необратимую дегидратацию.

Обратимая дегидратация —наблюдается при сублимационной сушке. При последующем замачивании гидратная оболочка практически полностью восстанавливается. При сублимационной сушке улетучивается из продуктов капиллярно связанная, осмотическая и большая часть адсорбционно связанной белками воды. Адсорбционно связанная вода удаляется не полностью, поскольку мономолекулярный слой ее на поверхности белковой молекулы очень прочно связан с белком. Эта вода (гидратная) удаляется только при температуре +100°С и выше, что приводит к денатурации белка.

Ее количество достигает 5% от массы сухих белков.

Необратимая дегидратация (невозможно восстановить первоначальные свойства продукта) —происходит при размораживании мяса, рыбы и тепловой обработке продуктов. При быстром размораживании мяса происходит неполное восстановление белковых коллоидных систем, нарушенных в период замораживания. При замораживании и последующем хранении рыбы происходит денатурация белков, поэтому рыбу оттаивают быстро в воде, так как нативная структура ее белков не восстанавливается.

При воздействии тепла происходит необратимая денатурация белков с выделением воды вместе с растворенными в ней веществами, что снижает массу изделий, изменяет ее пищевую ценность и органолептические показатели.

Дегидратация — процесс, противоположный гидратации, то есть это процесс выделения влаги из продукта. Это очень важный технологический процесс, который обеспечивает органолептические показатели белоксодержащих изделий и функциональную активность белковых веществ.

Необратимая дегидратация, как правило, сопровождается денатурацией белков.

Дегидратация может быть целенаправленной, согласно хода технологического процесса, а также результатом влияния различных неблагоприятных факторов, последствием которых является потеря функциональных свойств белков, например растворимости или влагоудерживающей способности.

Так как причинами денатурации является действие тепла, химических веществ, механическое воздействие, течение времени, облучение, то эти же факторы являются и причинами дегидратации. В реальных технологических процессах невозможно точно установить причинно-следственную взаимосвязь денатурации, дегидратации и изменение коллоидного состояния, так как эти процессы идут одновременно и характеризуют технологический процесс с разных сторон.

Одним из факторов дегидратации есть денатурация белков, в результате чего изменяется их агрегатное состояние. Поэтому главным признаком дегидратации есть переходы коллоидного состояния белковых веществ:

гель I рода – гель II рода

Относительно технологии общественного питания эти переходы воспринимаются как изменение консистенции пищевых продуктов.

Типичным примером целенаправленной дегидратации является получение творога из молока, когда повышение концентрации Н приводит к потере казеином агрегативной устойчивости, при этом происходит интенсивный процесс синерезиса, система расслаивается с образованием сырного сгустка. Причина — изменение агрегативной стойкости белков под влиянием химических веществ.

Причиной дегидратации могут быть денатурационные изменения под влиянием тепловой энергии. В технологии большинство процессов основано на эффекте тепловой денатурации белковых веществ и, как следствие, необратимой дегидратации. Одновременно процессы денатурации, коагуляции и агрегации приводят к дегидратации белковых систем. Например, приготовление прозрачных бульонов.

Важная роль в дегидратации принадлежит реакции среды. Одни и те же белки при разных значениях рН имеют разную устойчивость к дегидратации. В изоэлектрической точке (ИЗТ) белки находятся в минимальной степени гидратации, способность их удерживать воду наименьшая. Поэтому факторы, вызывающие дегидратацию в ИЗТ действуют с максимальным эффектом. Это свойство широко используется при получении изолированных белков, белковых концентратов — изменяя рН, добиваются максимальной растворимости белков, переводят их в раствор, затем сепарируют, отделяя нерастворимые частицы, потом подтитровывают до значения ИЗТ, когда он выпадает в осадок, который отцеживают.

Частичной дегидратацией белков объясняется и потеря мясного и рыбного сока замороженными продуктами в процессе размораживания.

На методе дегидратации базируется производство консервированных продуктов и полуфабрикатов. Посол — приводит к обезвоживанию и повышению части связанной воды, а следовательно к уменьшению количества микроорганизмов. Дегидратация белков происходит при всех видах сушки, а также при биохимических, осмотических и ферментативных процессах — в период посмертного окоченения.

Денатурацией называется изменение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних факторов

ã механическая (взбивание, встряхивание);

ã кислотная или щелочная (при сушке и замораживании).

Тепловая денатурация — разрушаются поперечные связи между боковыми цепями, поэтому изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются глобулы и свертываются по новому образцу. Но прочные пептидные и дисульфидные (ковалентные) связи сохраняются. Фибрилярный белок коллаген при тепловой денатурации плавится, так как поперечные связи между полипептидными цепями исчезают и образуется стекловидная масса.

Тепловая денатурация белка возможна при наличии воды, кристаллический белок даже при температуре 100°С устойчив к денатурации.

Чем выше гидратация белка и ниже его концентрация, тем скорее он денатурирует. Денатурированный белок:

1) теряет биологическую активность;

2) теряет способность к гидратации (растворению и набуханию);

3) улучшается его атакуемость ферментами;

4) повышается реакционная способность;

5) изменяются физические свойства;

Снижение гидратации объясняется конформацией глобулы и появлением на поверхности гидрофобных групп вместо гидрофильных.

В нативном белке пептидные связи и многие функциональные группы экранированы гидратной оболочкой и находятся внутри глобулы, после тепловой денатурации улучшается гидролиз белка под воздействием протеолитических ферментов и также чувствительность к химическим реактивам.

В мало концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации молекулы образуют агрегаты за счет дисульфидных и водородных связей – получаются крупные частицы, которые при дальнейшей агрегации расслаивают коллоидную систему и образуются хлопья (бульоны, молоко).

В более концентрированных белковых растворах при тепловой денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду (мясо, рыба, яйцо). Обводненные гели при денатурации уплотняются и происходит дегидратация (снижение объема, повышение прочности и так далее). Изменение белковых гелей в сильной степени зависит от рН среды, температура. Чаще всего создание кислой среды снижает дегидратацию белковых молекул и повышает сочность изделий, нежность. Более высокая температура и продолжительное нагревание усиливает денатурацию. Необходимо знать температурный верхний предел стабильности белков, чтобы не вызвать денатурации (при приготовлении яично-молочного льезона, горячий способ приготовления бисквита).

Наиболее термостабильны белки молока и яиц, наименее – мяса и рыбы.

Некоторые вещества повышают температуру денатурации белков (сахароза). Так, белок куриного яйца денатурирует при t = 55°С, меланж – при 70°С, а меланж с сахаром – при 80-83°С.

Иногда при тепловой денатурации не наблюдается видимых изменений белкового раствора, чаще всего это у белков, содержащихся в связанном состоянии в продуктах. Пищевые продукты, доведенные таким образом до готовности, всегда содержат некоторое количество нативного белка.

источник